終點法
速率法二點法
終點法具有不同分子結構的物質，對光譜有選擇吸收的特性，吸收光譜的可在可見光區域也可在紫外或紅外光區
域。若利用物質對可見光譜的選擇吸收作定量分析，此時主要表現為顏色的變化，稱為比色分析法；若利用物質對紫外或
紅外光區域的選擇吸收作定量分析，
稱為吸收分光光度法。
比色分析法和吸收分光光度法靈敏度高，
選擇性好，
操作方便，
已廣泛用於臨床生化分析，臨床診斷試劑盒基本上都採用這二種方法。
其基本原理是被測物的吸光特性符合
lambert-beer
定律：=abc
其中ａ為吸光度，
a為吸光係數或消光係數；
b為光徑，即光線通過的溶液的厚度，與比色皿有關，
c為吸光物質在溶
液中的濃度。
在選定了試劑和儀器後，式中a和
b是固定的，所以溶液中待測物質的濃度與溶液吸光度的變化成正比。當反應到一
定時間時，吸光度不再發生變化，我們稱這一點為反應終點。
在終點法實驗中，用以知濃度的標準液與待測標本同時測定，通過待測樣品的吸光度(
a樣)與標準品吸光度(a標)
的比較，根據朗
比定律，可以計算出待測樣品的濃度值(
c樣)，計算公式如下：c測定
a樣品／
a標準＊c標準
酶促反應的動力學
酶促反應動力學是研究酶促反應的速度以及影響此速度的各種因素。其基本原理為一數學公式，稱為公尺氏公
式：v=vmax*[s]/(km+[s])
式中vmax
為最大反應速度，
km為公尺氏常數，
[s]為底物濃度，
v為酶反應速度。
km是當酶反應速度達最大反應速
度半時的底物濃度，是酶的重要的特徵性物理常數，只與酶的性質有關，而與濃度無關。
公尺氏公式表明了底物濃度與酶反應速度間的定量關係，底物濃度是決定反應速度最重要的因素之一。
加入樣品開始反應後，有幾秒至幾分鐘的延滯期(其長短視所測物件及實驗條件而定)
t1，隨後即為底物或產物
變化與時間成直線的線性期
t1t2
，速度是恆定的，即為
酶促反應的初速度
。在此期間，因
[s]很高，下降量甚微，反應
速度不受
[s]的影響，
故此時的反應為
零級反應
(線性反應時間的長短也與所測物件及實驗條件有關)
最後因多種因素，
反應進入混合反應期。
酶測定的動力學方法：酶活性測定法是酶濃度的間接測定法。只有當酶所催化的反應速度與酶濃度成正比而不受其他
因素影響時，才能根據酶所催化的反應快慢來表示酶濃度的大小，這就是所謂的酶活性的最適條件，只有在此條件下測得
酶活的大小才能真實代表酶含量的多少。
根據公尺氏公式，
為使酶反應初速度基本上接近
vmax,
要求底物濃度
[s]km，此時
v與[e]成正比，
[e]表示酶濃度。此時的公尺氏公式可變為：
v=k[e]=vmax,
這就是動力學測定酶濃度的依據所在。
二點法(兩點固定時間法)
先讓酶與底物固定作用一段時間後，再測定底物的消耗量或產物的生成量。用二點法時，同樣應選用酶反應的線性期
進行測定，同時還應確定該法能測定酶活性的最高限度，對於超過此限的樣品，應採用縮短反應時間或減少樣品用量的辦
法進行測定。
速率法在酶反應的最適條件下，連續監測不同反應時間內底物或產物含量的變化，從而計算出酶反應的初速度，
即酶活性的高低。
通過酶偶聯體系
測定酶活性是目前最為廣泛應用的方法，即在反應體系中加入其他酶與被測酶偶聯起來，常把外加的
最後乙個偶聯酶稱為
指示酶，其他的外加酶為
輔助酶。使用最多的是需要輔酶ⅰ、ⅱ的氧化還原酶類，因為還原型輔酶ⅰ
nadh
)及還原型輔酶ⅱ(
nadph
)在340nm
有強烈的光吸收，因而可通過測量
340nm
處吸光度值的變化來監測
nadh
及nad
＋的含量變化，從而獲得測定酶的酶活。
另一種連續監測法是用「色素原」底物，即底物本身無色，經酶作用後成為有色物，從而可通過監測生成物含量的變
化間接得到測定酶的酶活。
在前一種方法中，如廣泛應用的
altgpt
astgot
)的速率法測定，後一種方法中有
alp的
amp法測定。
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