蛋白質譜分析前通過蛋白質降解技術對樣品進行降解常用到的幾種蛋白酶及其裂解特性如下表：
胰蛋白酶
胰蛋白酶是蛋白質譜分析中應用最廣泛的蛋白酶。胰蛋白酶主要從豬或牛胰腺中獲得，且易於純化。用甲苯磺醯基-l-氨基聯苯氯甲基酮（tcpk）對其進行改性，可以抑制糜蛋白酶的殘留。胰蛋白酶一般在賴氨酸和精氨酸殘基處對蛋白質進行裂解，除非這兩種殘基中的任意一種在c-末端方向上接的是脯氨酸殘基。賴氨酸和精氨酸殘基在許多蛋白質中的間距使得所得到的多數肽的長度都適用於質譜分析。這種「雙重專一性」意味著胰蛋白酶能比僅切割乙個氨基酸殘基的蛋白酶更頻繁地切割蛋白質。一般來說，乙個50kda的蛋白質會產生大約30個胰肽。
胰蛋白酶在蛋白質組學研究中的其中乙個優勢是它能在溶液中和「凝膠」消化過程中都表現出良好的活性。目前已經開發出了許多胰蛋白酶消化或蛋白質在溶液中、凝膠中和膜上印跡的方法，並得到了廣泛的測試。此外，經常進行蛋白質組學分析的質譜實驗室熟悉胰蛋白酶自溶片段，這些片段不可避免地作為胰蛋白酶消化方法的副產品出現。
谷氨酸蛋白酶（蛋白酶v8）
谷氨酸蛋白酶（glu-c）是一種內切酶，其殘基的羧基側在醋酸銨或碳酸銨緩衝液中斷裂。然而，在磷酸鈉緩衝液中，這種酶既能在谷氨酸也能在天冬氨酸殘基處斷裂。glu-c也可用於膠內消化。使用glu-c的乙個優點是它能表現出完全不同於胰蛋白酶的切割特異性，提高了獲得蛋白質的互補肽片段的可能性。例如，其特異性對於分析賴氨酸和精氨酸含量高的蛋白質特別有用。這些區域可與胰蛋白酶進行大範圍的降解，以產生只有很少或沒有序列背景的超短肽。
其他蛋白酶和裂解試劑
其他幾種酶適用於蛋白質組分析，包括賴氨酸蛋白酶（lsy-c）、糜蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶 （asp-n）和幾種「非特異性」蛋白酶。對於大多數蛋白質組分析實驗來說，這些酶的切割特異性通常不太理想。那些只在乙個氨基酸殘基上裂解的酶更傾向於產生數量更少、長度更長的片段，而這些片段不能提供有用的序列資訊，這就是串聯質譜分析。另一方面，糜蛋白酶可能切割太頻繁（基於其在酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸處的切割能力），從而產生太多缺乏足夠序列背景的小肽。然而，這些蛋白酶通常在特定的情況下是有用的，當感興趣的蛋白質序列不能產生令人滿意的胰蛋白酶肽時，特別是在感興趣的某些區域。
非特異性蛋白酶
使用非特異性蛋白酶是蛋白質水解的另乙個潛在有效策略，這些非特異性蛋白酶包括枯草桿菌蛋白酶、胃蛋白酶、蛋白水解酶和鏈黴蛋白酶等。這些酶隨機地對蛋白質進行切割以產生多個重疊的肽。由於相對缺乏特異性，水解必須控制在相對較短的時間內，以防止它們「走遠」。產生多個重疊肽的好處是能增加從分析的蛋白質中獲得更高百分比序列資料的可能性。
溴化氰
蛋白質也可以被一些化學物質分解。其中應用最廣泛的是溴化氰（cnbr），它能在蛋氨酸殘基上對蛋白質進行切割。儘管該反應具有高度的特異性，但大多數蛋白質中蛋氨酸殘基相對較少，cnbr裂解產生的片段數量就相對較少，長度相對較長。在許多情況下，這些大片段在串聯質譜分析中不能產生有用的序列資料。
百泰派克生物科技基於質譜，提供蛋白質質譜鑑定
/質譜分析服務：樣品前處理-蛋白還原烷基化後使用高度特異性的蛋白酶進行蛋白樣品水解，獲得多肽片段；上機分析-通過納公升級色譜（nano-flow）結合高解析度質譜，在最高的靈敏度下對肽段進行分離並使用超高解析度質譜儀採集肽段質譜資料；資料庫檢索-結合樣品物種對應的蛋白質資料庫對成千上萬張質譜圖進行分析（使用uniprot資料庫，每月更新一次資料庫，以確保訪問最新資料），從而實現樣品中蛋白的蛋白質質譜鑑定。
蛋白質濃度與鹽脅迫的關係 蛋白質的分離純化（二）
從原料中抽提得到的蛋白質溶液一般蛋白質含量較低，並含有多種雜質。對抽提液進行初步提取，也稱粗提或粗分級，主要目的是除去糖 脂類 核酸及大部分雜蛋白，並將蛋白濃縮。這一步的操作一般應該盡量簡單快速，並且適於處理大量樣品，所以以沉澱法為主，包括簡單沉澱 分級沉澱等。簡單沉澱是一次性完成，分級沉澱是分次加...
基於Edman降解的蛋白質測序法的用途詳解
在過去的幾十年，蛋白質序列測定的目的已經發生改變。其最初目的是確定蛋白質的全部或部分序列，以便更好地了解其結構和功能。分子生物學的出現提供了另一種更快速的方法，即通過對相應基因的測序來實現。設計寡核苷酸探針 用於基因轉殖過程 和確認分離出的轉殖確實是相關的部分都需要部分蛋白質序列。隨著全基因組測序的...
蛋白質相互作用位點標籤的獲取方法
目前對蛋白質相互作用位點的 即是判定表面氨基酸中哪些事介面殘基。目前，對介面殘基的定義有兩種 第一種定義，基於氨基酸殘基的可及表面積的變化程度。蛋白質相互作用形成複合物是通過蛋白質與蛋白質之間相互接觸發生相互作用，因此溶劑可及表面積會相應發生變化，我們定義該殘基為介面殘基，是該殘基在形成複合物之後可...